Бiлки 2
Реферат
на тему:
“Бiлки”
БІЛКИ
—
що є основою життєдiяльностi органiзмiв. З Б. нерозривно пов'язанi процеси Бiоенергетика).
Обмiн речовин здiйснюють Б
якi специфiчно каталiзують хiм. перетворення, властивi живому. Використовуючи енергiю певних реакцiй розпаду, ферменти (звичайно в комплексi з iн. специфiчними Б.) ефективно викопують рiзну роботу: механiчну (напр., при скорочуваннi м'язiв), осмотичну (при перенесеннi речовин проти градiєнта концентрацiї: див.
бiологiчних системах), хiмiчну (при синтезi ряду речовин, у т. ч. програмами, їм належить провiдна роль у молекулярних механiзмах усiх проявiв життєдiяльностi. Інформацiя, що мiститься в Б., величезна; вона записана у формi довгих послiдовностей амiнокислотних залишкiв i надходить з генетичного апарата клiтини при бiосинтезi Б. Бiлки с найважливiшими поживними речовинами для людини й тварин, їх застосовують у рядi галузей виробництва як сировину. Б. - ферменти широко використовуються як високоефективнi каталiзатори в рiзних галузях промисловостi.
Будова й властивостi Б.
Структурними елементами Б. є
Порiвняно простi молекули амiнокислот мiстять кислотнi групи — СООН, основнi групи — NH2
та бiчнi ланцюги — R. У Б. амiнокислоти представленi залишками, що з'єднанi зв'язками — СО — NН. Для Б. характернi саме такi амiнокислотнi (полiпептиднi) ланцюги, але кожен ланцюг складається з десяткiв, а то й сотень ланок. Молекула бiлка мiстить один або кiлька з'єднаних мiж собою подiпептидних ланцюгiв. У бiосинтезi їх використовуються амiнокислоти 20 певних видiв. Довжина полiпептидного ланцюга в рiзних Б. неоднакова. Рiзниться також склад амiнокислот i їхня послiдовнiсть у ланцюгу. Вiдображуючи вiдмiнностi довжини полiпептидних ланцюгiв, мол. м. бiлкiв коливається приблизно вiд десяти тисяч до багатьох сотень тисяч дальтонiд.
Через вiдмiнностi амiнокислотного складу несталий i вмiст окремих елементiв у Б.: вуглецю 50—55%, кисню 6,5—7,3%, азоту 15,0—17,6%, сiрки 0,3 – 2,5%. Якщо молекули рiзних Б. неоднаковi, то молекули даного виду Б. iдентичнi, вони не рiзняться нi за довжиною ланцюгiв, нi за складом, нi за послiдовнiстю амiнокислоти Будова полiпептидного ланцюга — первинна структура — є основною характеристикою кожного iндивiдуального Б. Вона точно визначається вiдповiдним геном,
у якому всю послiдовнiсть амiнокислот у полiпептидному ланцюгу записано за допомогою нуклеотидного триплетного коду (див. Генетичний код).
Будову полiпептидних ланцюгiв багатьох Б. повнiстю розшифровано. Амiнокислоти — структурнi компоненти Б.— дуже рiзняться за характером бiчних ланцюгiв R (мал. 1). Однi з них гiдрофiльнi, спорiдненi з водою (розчинником), iншi — навпаки, гiдрофобнi. Першим властива тенденцiя занурюватися в розчинник, другим — вiдокремлюватися вiд розчинника, контактуючи мiж собою. Є гiдрофiльнi ланцюги R, що несуть позитивнi або негативнi електричнi заряди. Деякi ланцюги R, а також групи — СО й — NH пептид-них зв'язкiв у молекулi Б. компактну структуру. Хоч кожна з цих взаємодiй окремо є слабкою, сукупнiсть їх у молекулi достатня для того, щоб забезпечити стiйку просторову органiзацiю системи й створити певну, часто дуже складну, конфiгурацiю. В просторовiй органiзацiї Б. розрiзняють: а) вторинну структуру — спiралiзованi й витягнутi дiльницi ланцюга, фiксованi водневими мiстками мiж — CO й — NH-групами пептидного ланцюга; о) третинну структуру — внутрiшньомолекулярну упаковку, що виникає внаслiдок рiзних взаємодiй амiнокислотних залишкiв; якщо кiлька молекул Б. утворюють мiцний комплекс, це називають четвертинною (просторовою) структурою. Доведено, що просторова органiзацiя Б. має вирiшальне значення для їхнiх бiол. функцiй, що ця органiзацiя створюється системою внутрiшньомолекулярних взаємодiй, яка, в свою чергу, визнанається первинною структурою. Вирiшальне значення первинної структури Б. для його просторової органiзацiї та бiол. функцiї пiдтверджено хiм. синтезом двох Б.— гормону iнсулiну рибонуклеази.
Це було здiйснено шляхом штучного одержання вiдповiдних полiпептидних ланцюгiв з амiнокислот. Фiзико-хiмiчнi властивостi Б. рiзноманiтнi. Якщо склад i просторова органiзацiя даного Б. забезпечують зосередження на поверхнi молекули великої кiлькостi гiдрофiльних хiм. груп, то Б. виявляється водорозчинним. Якщо ж переважають гiдрофобнi групи, розчиннiсть втрачається. Заг. електричний заряд бiлкової молекули залежить вiд кiлькостi наявних у нiй груп з позитивним i негативним зарядами. Знак i величина загального заряду Б. залежать i вiд реакцiї середовища (рН). Існують Б. здебiльшого електропозитивнi (лужнi) i електронегативнi (кислi). Рiзноманiтнiсть Б. залежить ще й вiд того, що поряд iз Б., якi складаються тiльки з амiнокислот (простими Б.— протеїнами), нерiдко трапляються й складнi Б.— протеїди, що мiстять у собi нуклеїновi кислоти
лiпiди (лiпопротеїди),
метали (мепгалопротеїди)
та iн.
Механiзми функцiй Б. У стiйких упорядкованих молекулах Б. iснує певне просторове розмiщення хiм. груп. Це, звичайно, стосується i до поверхнево розташованих груп, з якими можуть контактувати речовини навколишнього середовища. Виявлено, що окремi дiлянки поверхнi бiлкової молекули, де розмiщено групи, здатнi утворювати слабкi зв'язки рiзного типу, набувають характеру функцiональних одиниць — активних центрiв. Центри безпомилково «пiзнають» молекули, що їхнi хiм. групи за своєю природою й геом. розмiщенням вiдповiдають їхнiм власним групам, i здатнi взаємодiяти з ними. Цi взаємодiї приводять до комплексоутворенпя. Кожний iз зв'язкiв, що їх утворює центр, сам по собi надто слабкий, щоб створити комплекс, але сукупнiсть зв'язкiв має достатню мiцнiсть. Таким чином, активний центр подiбний до шифру з ряду знакiв. Тому вiн дiє вибiрково. Комплексоутворення, здiйснене за допомогою активного центра Б., може iстотно вплинути на стан приєднаної речовини. Остання (у разi Б. -ферментiв) активується i зазнає певного хiм. перетворення. Функцiональнi можливостi активних центрiв збiльшуються ще й тим, що хiм. реактивнiсть однiєї з груп центра може рiзко пiдвищитися пiд впливом комбiнованого дiяння з боку iн. амiнокислотних залишкiв молекули. Активнi центри, що їх ранiше вивчали непрямими шляхами, тепер виявляють безпосередньо при з'ясуваннi тривимiрної структури Б. за допомогою методiв рентгено-структурного аналiзу. Виконання специфiчних дiй за допомогою активних центрiв є загальним принципом бiол. функцiй бiлкiв.
Бiосинтез Б. кожного Б. закодовано в дезок
cup
иб
o
нуклеiновiй кислотi
(ДНК), звiдки вона «переписується» на матричну
мРНК (т. з. процес транскрипцiї). Пiсля цього РНК надходить до рибосом.
Послiдовнiсть нуклеотидiв
мРНК забезпечує чiтку послiдовнiсть амiнокислот у полiпептидному ланцюгу. Кожна амiнокислота кодується трьома нуклеотидами — т. з триплетом (кодоном). кислотою, АТФ (див. Адено-зинфосфорнi кислоти). Тут здiйснюється процес синтезу полiпептидного ланцюга на мРНК, т з трансляцiя. Кожна тРНК має вiдповiдну послiдовнiсть iз трьох нуклеотндiв (антикодон),
якою пiзнає тiльки свiй триплет (колон), на мРНК. Амiноацил - тРНК приєднується своїм антикодоном до кодону мРНК в рибосомi. До сусiднього кодону цiєї ж мРНК приєднується iн. амiноацил-тРНК. Коли двi амiноацил-тРНК в рибосомi опиняються поруч, амiнокислоти приєднуються одна до одної, утворюючи дипептид. Далi до вiльного кодону мРНК приєднується третя амiноацил-тРНК, i тодi третя амiнокислота з'єднується з дипептидом, утворюючiї трипептид. Процес повторюється багато разiв, поки не буде «прочитано» всю мРНК. Синтезований полiпептидний ланцюг вiддiляється вiд рибосоми, пiсля чого формується його остаточна структура. Г.
X
.
Мацука. Лiт..
Волькенштейн М. В. Молекулы и жизнь. М., 1965; Бєлiцер В. О., Троїцький Г. В., Серебряной С. Б. Дослiдження в галузi хiмiї та бiохiмiї бiлкiв, проведенi на Українi за радянський час. «Український бiохiмiчний журнал». 1967, т. 39, № 5: Спирин А. С., Гаврилова Л. П. Рибосома. М., 1971; Робертис Э., Новинский В., Саэс Ф. Биология клетки. Пер. с англ. М., 1973; Стент Г. С. Молекулярная генетика. Пер. с англ. М., 1974; Ленинджер А. Биохимия. Пер. с англ. М., 1976; Дзвени Т., Гергей Я. Аминокислоты, пептиды. белки. Пер. с англ. М. 1976.
|
